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NMR-spektroskopische Untersuchung von Bindungspartnern kleiner GTPasen: Bindedomänen von RalGDS und RanBP2

URN to cite this document: urn:nbn:de:bvb:355-opus-2032

Döker, Rolf (2003) NMR-spektroskopische Untersuchung von Bindungspartnern kleiner GTPasen: Bindedomänen von RalGDS und RanBP2. PhD, Universität Regensburg

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Abstract (German)

Die Lösungsstruktur der zweiten ranbindenden Domäne des menschlichen Kernporenproteins RanBP2 (Nup358) wurde mittels hochauflösender, mehrdimensionaler Kernspinresonanzspektroskopie aufgeklärt. Das untersuchte Proteinkonstrukt umfaßt die Aminosäurereste Glycin 2028 bis Prolin 2154 von RanBP2 und lag einheitlich mit 15N bzw. 13C und 15N markiert vor. Die Struktur ist die einer PH-Domäne ...

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Translation of the abstract (English)

The solution structure of the second Ran-binding domain of human nuclear pore protein RanBP2 (Nup358) was determined by means of high-resolution multidimensional nuclear magnetic resonance spectroscopy. The protein samples comprise residues Gly 2028 to Pro 2154 of RanBP2 and were uniformly labelled with 15N and 13C/15N respectively. The structure is that of a pleckstrin homology domain; the ...

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Item Type:Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Date:11 June 2003
Referee:Hans Robert Prof. Dr. Dr. Kalbitzer
Date of exam:16 May 2002
Institutions:Biology, Preclinical Medicine > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Keywords:Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie , Strukturaufklärung , G-Proteine , Bindeproteine , Ranbindedomäne , Rasbindedomäne , zyklische Größen , RanBP2 , RalGDS , Ran-binding domain , Ras-binding domain , cyclical quantities , RanBP2 , RalGDS
Subjects:500 Science > 570 Life sciences
Status:Published
Refereed:Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:Yes
Owner: Universitätsbibliothek Regensburg
Deposited On:26 Oct 2009 13:07
Last Modified:13 Mar 2014 11:14
Item ID:10096
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