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Wechselwirkung von Annexin A1 mit Modellmembranen und S100A11. Eine Quarzmikrowaagenstudie zur Untersuchung der Membranbindungs- und -aggregationseigenschaften von Annexin A1

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-4653

Kastl, Katja Franziska (2006) Wechselwirkung von Annexin A1 mit Modellmembranen und S100A11. Eine Quarzmikrowaagenstudie zur Untersuchung der Membranbindungs- und -aggregationseigenschaften von Annexin A1. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Annexin A1 bindet nicht nur, wie alle Annexine, Ca2+-abhängig an negativ geladene Phospholipide, sondern kann auch Membranen aggregieren. In dieser Arbeit konnte die Ca2+-abhängige, primäre Bindung von Annexin A1 an negativ geladene, festkörperunterstützte Phospholipidmembranen, getrennt von der sekundären Membraninteraktion, mittels Rasterkraftmikroskopie (SFM) visualisiert und mit Hilfe der ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Annexin A1, like all annexins, binds to negatively charged phospholipids in a Ca2+-dependent manner and is also able to aggregate membranes. In this study it was possible to investigate the Annexin A1´s primary, Ca2+-dependent interaction to negatively charged, solid supported phospholipid membranes separated from the secondary membrane interaction. The interaction was visualised by means of ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:5 Februar 2006
Begutachter (Erstgutachter):Claudia (Prof. Dr.) Steinem
Tag der Prüfung:15 Februar 2005
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Analytische Chemie, Chemo- und Biosensorik
Stichwörter / Keywords:Annexin I , , Annexin A1 , quartz crystal microbalance , model membranes
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:27 Okt 2009 07:37
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:32
Dokumenten-ID:10373
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