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Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-7233

Kachel, Norman Patrick (2007) Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Die NMR-Spektroskopie zeichnet sich bei der Charakterisierung von Proteinen besonders darin aus, dass sie es erlaubt, das Verhalten von Proteinen bei Änderungen der Umgebungsbedingungen oder Wechselwirkungen mit anderen Molekülen im atomaren Detail zu verfolgen. In der vorliegenden Arbeit wurde die Kombination von hochauflösender NMR-Spektroskopie mit der Anwendung von hohem hydrostatischen Druck ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

NMR spectroscopy is a powerful tool to study protein structures, functions and dynamics in atomic detail. With NMR spectroscopy it is possible to do this even while changing physico-chemical conditions or while the protein interacts with other molecules. Here the combination of high resolution NMR spectroscopy with the application of high hydrostatic pressure is used to stabilize and characterize ...

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Bibliographische Daten exportieren



Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:16 Oktober 2007
Begutachter (Erstgutachter):Hans Robert (Prof. Dr. Dr.) Kalbitzer
Tag der Prüfung:5 Oktober 2006
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Klassifikation:
NotationArt
82.56.PpPACS
NMR of BioPACS
Stichwörter / Keywords:Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie , Hochdruck , Proteinfaltung , Ligand <Biochemie> , Prion , Prionprotein , NMR-Spektroskopie , Faltungsintermediate , Protein-Ligand-Komplexe , NMR spectroscopy , folding intermediates , protein interactions , prion
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:27 Okt 2009 08:13
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:44
Dokumenten-ID:10521
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