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Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie

URN to cite this document: urn:nbn:de:bvb:355-opus-7233

Kachel, Norman Patrick (2007) Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie. PhD, Universität Regensburg

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Abstract (German)

Die NMR-Spektroskopie zeichnet sich bei der Charakterisierung von Proteinen besonders darin aus, dass sie es erlaubt, das Verhalten von Proteinen bei Änderungen der Umgebungsbedingungen oder Wechselwirkungen mit anderen Molekülen im atomaren Detail zu verfolgen. In der vorliegenden Arbeit wurde die Kombination von hochauflösender NMR-Spektroskopie mit der Anwendung von hohem hydrostatischen Druck ...

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Translation of the abstract (English)

NMR spectroscopy is a powerful tool to study protein structures, functions and dynamics in atomic detail. With NMR spectroscopy it is possible to do this even while changing physico-chemical conditions or while the protein interacts with other molecules. Here the combination of high resolution NMR spectroscopy with the application of high hydrostatic pressure is used to stabilize and characterize ...

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Item Type:Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Date:16 October 2007
Referee:Hans Robert (Prof. Dr. Dr.) Kalbitzer
Date of exam:5 October 2006
Institutions:Biology, Preclinical Medicine > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Classification:
NotationType
82.56.PpPACS
NMR of BioPACS
Keywords:Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie , Hochdruck , Proteinfaltung , Ligand <Biochemie> , Prion , Prionprotein , NMR-Spektroskopie , Faltungsintermediate , Protein-Ligand-Komplexe , NMR spectroscopy , folding intermediates , protein interactions , prion
Subjects:500 Science > 570 Life sciences
Status:Published
Refereed:Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:Yes
Owner: Universitätsbibliothek Regensburg
Deposited On:27 Oct 2009 08:13
Last Modified:13 Mar 2014 11:44
Item ID:10521
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