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Immobilisierung der Penicillin G Acylase an funktionalisierte Trägerpartikel für biotechnologische Anwendungen

URN to cite this document: urn:nbn:de:bvb:355-opus-8493

Kranz, Bertolt (2007) Immobilisierung der Penicillin G Acylase an funktionalisierte Trägerpartikel für biotechnologische Anwendungen. PhD, Universität Regensburg

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Abstract (German)

In dieser Arbeit wurde die Immobilisierung des Modellenzyms Penicillin G Acylase (EC 3.5.1.11) von E.coli untersucht. Sowohl die Beladung als auch die spezifische Aktivität des Enzyms wurde durch Optimierungen verbessert. Durch Circulardichroismus-Messungen wurde die Sekundärstruktur des immobilisierten Enzyms bestimmt. Synthese der Polymerpartikel Es wurden nicht-poröse magnetische ...

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Translation of the abstract (English)

Immobilisation of the model enzyme penicillin G acylase (EC 3.5.1.11) from E. coli was investigated. Both loading and specific activity of the enzyme were improved by optimisation. The secondary structure of the immobilised enzyme was determined by circular dichroism measurements. Synthesis of the polymer particle Non-porous magnetic polymer particles were obtained, which had a high mechanical ...

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Item Type:Thesis of the University of Regensburg (PhD)
Date:7 October 2007
Referee:Rainer (Prof. Dr.) Köster
Date of exam:20 September 2007
Institutions:Chemistry and Pharmacy > Institut für Analytische Chemie, Chemo- und Biosensorik
Keywords:Immobilisierung , Zirkulardichroismus , Immobilisiertes Enzym , Emulsionspolymerisation , Sekundärstruktur , Magnetteilchen , Penicillin-G-Acylase , Penicillin G Acylase , penicillin G acylase
Subjects:500 Science > 540 Chemistry & allied sciences
Status:Published
Refereed:Yes, this version has been refereed
Created at the University of Regensburg:Yes
Owner: Universitätsbibliothek Regensburg
Deposited On:27 Oct 2009 12:01
Last Modified:13 Mar 2014 11:48
Item ID:10582
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