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Der Oligosaccharyltransferase-Komplex aus Saccharomyces cerevisiae: Funktionelle Charakterisierung von Stt3 aus Hefe und seinen Homologen aus Campylobacter, Leishmania und Mensch

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-9869

Hese, Katrin (2009) Der Oligosaccharyltransferase-Komplex aus Saccharomyces cerevisiae: Funktionelle Charakterisierung von Stt3 aus Hefe und seinen Homologen aus Campylobacter, Leishmania und Mensch. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Protein N-Glykosylierung ist eine essentielle Proteinmodifikation, die von Hefe bis zum Menschen hoch konserviert ist. Hierbei wird zunächst das lipid-gebundene Oligosaccharid (LLO) der Zusam-mensetzung DolPP-GlcNAc2Man9Glc3 assembliert und nachfolgend von einem Membrankomplex, der Oligosaccharyltransferase (OST), auf Asparaginreste der Konsensussequenz Asn-X-Ser/Thr naszieren-der ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Protein N-glycosylation is an essential protein modification and highly conserved in evolution from yeast to man. It starts with the assembly of the lipid-linked oligosaccharide (LLO), DolPP-GlcNAc2Man9Glc3, which is finally transferred to asparagines of the consensus sequence Asn-X-Ser/Thr of nascent polypeptide chains by a membrane complex, the oligosaccharyltransferase (OST). OST of baker´s ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:13 Mai 2009
Begutachter (Erstgutachter):Ludwig (Prof. Dr.) Lehle
Tag der Prüfung:18 April 2008
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Pflanzenwissenschaften > Lehrstuhl für Zellbiologie und Pflanzenphysiologie
Stichwörter / Keywords:Glykosylierung , Saccharomyces cerevisiae , Leishmania major , Campylobacter jejuni , Homologie <Biologie> , Mensch , Protein N-Glykosylierung , Oligosaccharyltransferase , Stt3 , protein N-glycosylation , oligosaccharyltransferase , Stt3
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:14 Jan 2010 15:24
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 12:28
Dokumenten-ID:12123
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