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Recombinant homo- and hetero-oligomers of an ultrastable chaperonin from the archaeon Pyrodictium occultum show chaperone activity in vitro.

Minuth, T. und Frey, G. und Lindner, P. und Rachel, Reinhard und Stetter, Karl Otto und Jaenicke, R. (1998) Recombinant homo- and hetero-oligomers of an ultrastable chaperonin from the archaeon Pyrodictium occultum show chaperone activity in vitro. European journal of biochemistry / FEBS 258 (2), S. 837-845.

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Zusammenfassung

The archaeon Pyrodictium occultum is one of the most thermophilic organisms presently known. Previous experiments provided support for the significant contribution of a high-molecular-mass protein complex to the extreme thermotolerance of P. occultum. This protein complex, the 'thermosome', is composed of two subunits, alpha and beta, which form a hexadecameric double ring complex. In order to ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1998
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie > Lehrstuhl für Mikrobiologie > Prof. Dr. Michael Thomm
Identifikationsnummer:
WertTyp
9874254PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Adenosine Triphosphatases/metabolismMESH
Archaeal Proteins/ultrastructureMESH
Chaperonins/ultrastructureMESH
Circular DichroismMESH
Desulfurococcaceae/chemistryMESH
Electrophoresis, Polyacrylamide GelMESH
Enzyme StabilityMESH
KineticsMESH
Microscopy, ElectronMESH
Molecular Sequence DataMESH
Protein ConformationMESH
Recombinant Proteins/ultrastructureMESH
Scattering, RadiationMESH
TemperatureMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:03 Mrz 2010 07:53
Zuletzt geändert:03 Mrz 2010 07:53
Dokumenten-ID:13177
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