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Symmetric complexes of GroE chaperonins as part of the functional cycle.

Schmidt, M. und Rutkat, K. und Rachel, Reinhard und Pfeifer, G. und Jaenicke, R. und Viitanen, P. und Lorimer, G. und Buchner, J. (1994) Symmetric complexes of GroE chaperonins as part of the functional cycle. Science (New York, N.Y.) 265 (5172), S. 656-659.

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Zusammenfassung

The particular structural arrangement of chaperonins probably contributes to their ability to assist in the folding of proteins. The interaction of the oligomeric bacterial chaperonin GroEL and its cochaperonin, GroES, in the presence of adenosine diphosphate (ADP) forms an asymmetric complex. However, in the presence of adenosine triphosphate (ATP) or its nonhydrolyzable analogs, symmetric ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1994
Institutionen:Nicht ausgewählt
Identifikationsnummer:
WertTyp
7913554PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Adenosine Diphosphate/pharmacologyMESH
Adenosine Triphosphatases/metabolismMESH
Adenosine Triphosphate/metabolismMESH
Bacterial Proteins/ultrastructureMESH
BiopolymersMESH
Chaperonin 10MESH
Chaperonin 60MESH
Heat-Shock Proteins/ultrastructureMESH
HydrolysisMESH
Microscopy, ElectronMESH
Protein BindingMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:Nicht ausgewählt
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:08 Mrz 2010 06:56
Zuletzt geändert:08 Mrz 2010 06:56
Dokumenten-ID:13267
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