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The sulphur oxygenase reductase from Acidianus ambivalens is a multimeric protein containing a low-potential mononuclear non-haem iron centre

Urich, Tim und Bandeiras, Tiago M. und Leal, Sónia S. und Rachel, Reinhard und Albrecht, Till und Zimmermann, Peter und Scholz, Corinna und Teixeira, Miguel und Gomes, Cláudio M. und Kletzin, Arnulf (2004) The sulphur oxygenase reductase from Acidianus ambivalens is a multimeric protein containing a low-potential mononuclear non-haem iron centre. The Biochemical journal 381 (1), S. 137-146.

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Zusammenfassung

The SOR (sulphur oxygenase reductase) is the initial enzyme in the sulphur-oxidation pathway of Acidianus ambivalens. Expression of the sor gene in Escherichia coli resulted in active, soluble SOR and in inclusion bodies from which active SOR could be refolded as long as ferric ions were present in the refolding solution. Wild-type, recombinant and refolded SOR possessed indistinguishable ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie > Lehrstuhl für Mikrobiologie > Prof. Dr. Michael Thomm
Identifikationsnummer:
WertTyp
12072976PubMed-ID
10.1042/BJ20040003DOI
Klassifikation:
NotationArt
Acidianus/enzymologyMESH
Amino Acid Sequence/geneticsMESH
Archaeal Proteins/ultrastructureMESH
Bacterial Proteins/ultrastructureMESH
DimerizationMESH
Electron Spin Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Escherichia coli/geneticsMESH
Gene Expression Regulation, Enzymologic/geneticsMESH
HemeMESH
Iron/metabolismMESH
Microscopy, Electron/methodsMESH
Molecular Sequence DataMESH
Multienzyme Complexes/ultrastructureMESH
Oxidation-ReductionMESH
Oxidoreductases/ultrastructureMESH
Oxidoreductases Acting on Sulfur Group DonorsMESH
Protein ConformationMESH
Protein Denaturation/geneticsMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Recombinant Fusion Proteins/ultrastructureMESH
Substrate SpecificityMESH
Sulfur/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:19 Mrz 2010 09:57
Zuletzt geändert:19 Mrz 2010 09:57
Dokumenten-ID:13525
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