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High-resolution crystal structure of an artificial (betaalpha)(8)-barrel protein designed from identical half-barrels.

Höcker, Birte und Lochner, Adriane und Seitz, Tobias und Claren, Jörg und Sterner, Reinhard (2009) High-resolution crystal structure of an artificial (betaalpha)(8)-barrel protein designed from identical half-barrels. Biochemistry 48 (6), S. 1145-7.

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Zusammenfassung

Ample evidence suggests that the ubiquitous (betaalpha)(8)-barrel enzyme fold has evolved by the duplication and fusion of an ancestral (betaalpha)(4)-half-barrel. To reconstruct this process in the laboratory with a model protein, we earlier fused two copies of the C-terminal half-barrel HisF-C of imidazole glycerol phosphate synthase (HisF) and stepwise stabilized the resulting HisF-CC ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2009
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
19166324PubMed-ID
10.1021/bi802125bDOI
Klassifikation:
NotationArt
Aminohydrolases/chemistryMESH
Crystallography, X-RayMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Recombinant Proteins/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 07:24
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 07:24
Dokumenten-ID:13666
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