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Functional annotation and three-dimensional structure of Dr0930 from Deinococcus radiodurans, a close relative of phosphotriesterase in the amidohydrolase superfamily.

Xiang, Dao Feng und Kolb, Peter und Fedorov, Alexander A. und Meier, Monika M. und Fedorov, Lena V. und Nguyen, T. Tinh und Sterner, Reinhard und Almo, Steven C. und Shoichet, Brian K. und Raushel, Frank M. (2009) Functional annotation and three-dimensional structure of Dr0930 from Deinococcus radiodurans, a close relative of phosphotriesterase in the amidohydrolase superfamily. Biochemistry 48 (10), S. 2237-47.

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Zusammenfassung

Dr0930, a member of the amidohydrolase superfamily in Deinococcus radiodurans, was cloned, expressed, and purified to homogeneity. The enzyme crystallized in the space group P3121, and the structure was determined to a resolution of 2.1 A. The protein folds as a (beta/alpha)7beta-barrel, and a binuclear metal center is found at the C-terminal end of the beta-barrel. The purified protein contains ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2009
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
19159332PubMed-ID
10.1021/bi802274fDOI
Klassifikation:
NotationArt
Amidohydrolases/metabolismMESH
Amino Acid SequenceMESH
Amino Acid Substitution/physiologyMESH
BiocatalysisMESH
Catalytic DomainMESH
Crystallography, X-RayMESH
Deinococcus/geneticsMESH
Hydrogen BondingMESH
HydrophobicityMESH
KineticsMESH
Lactones/chemistryMESH
Metals, Heavy/chemistryMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Phosphoric Triester Hydrolases/metabolismMESH
Protein ConformationMESH
Protein MultimerizationMESH
Pseudomonas/geneticsMESH
Recombinant Fusion Proteins/geneticsMESH
Recombinant Proteins/metabolismMESH
SpectrophotometryMESH
Static ElectricityMESH
Structural Homology, ProteinMESH
Substrate SpecificityMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 07:33
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 09:53
Dokumenten-ID:13667
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