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Mimicking enzyme evolution by generating new (betaalpha)8-barrels from (betaalpha)4-half-barrels.

Höcker, Birte und Claren, Jörg und Sterner, Reinhard (2004) Mimicking enzyme evolution by generating new (betaalpha)8-barrels from (betaalpha)4-half-barrels. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 101 (47), S. 16448-53.

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Zusammenfassung

Gene duplication and fusion events that multiply and link functional protein domains are crucial mechanisms of enzyme evolution. The analysis of amino acid sequences and three-dimensional structures suggested that the (betaalpha)8-barrel, which is the most frequent fold among enzymes, has evolved by the duplication, fusion, and mixing of (betaalpha)4-half-barrel domains. Here, we mimicked this ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
11801240PubMed-ID
10.1073/pnas.0405832101DOI
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose Isomerases/metabolismMESH
Aminohydrolases/metabolismMESH
Base SequenceMESH
Cloning, MolecularMESH
DNA, Bacterial/geneticsMESH
Evolution, MolecularMESH
Gene DuplicationMESH
Genes, BacterialMESH
Models, MolecularMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Recombinant Proteins/metabolismMESH
Thermotoga maritima/geneticsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 08:15
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 08:15
Dokumenten-ID:13679
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