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Dissection of a (betaalpha)8-barrel enzyme into two folded halves.

Höcker, Birte und Beismann-Driemeyer, Silke und Hettwer, Stefan und Lustig, A. und Sterner, Reinhard (2001) Dissection of a (betaalpha)8-barrel enzyme into two folded halves. Nature structural biology 8 (1), S. 32-6.

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Zusammenfassung

The (betaalpha)8-barrel, which is the most frequently encountered protein fold, is generally considered to consist of a single structural domain. However, the X-ray structure of the imidazoleglycerol phosphate synthase (HisF) from Thermotoga maritima has identified it as a (betaalpha) 8-barrel made up of two superimposable subdomains (HisF-N and HisF-C). HisF-N consists of the four N-terminal ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
11135656PubMed-ID
10.1038/83021DOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Aminohydrolases/metabolismMESH
CatalysisMESH
Chromatography, GelMESH
Circular DichroismMESH
DimerizationMESH
Evolution, MolecularMESH
Gene DuplicationMESH
KineticsMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Molecular WeightMESH
MutationMESH
Protein BindingMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
Recombinant Fusion Proteins/metabolismMESH
Sequence AlignmentMESH
ThermodynamicsMESH
Thermotoga maritima/geneticsMESH
UltracentrifugationMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 08:53
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 08:53
Dokumenten-ID:13701
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