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Crystal structure at 2.0 A resolution of phosphoribosyl anthranilate isomerase from the hyperthermophile Thermotoga maritima: possible determinants of protein stability.

Hennig, Michael und Sterner, Reinhard und Kirschner, Kasper und Jansonius, J. N. (1997) Crystal structure at 2.0 A resolution of phosphoribosyl anthranilate isomerase from the hyperthermophile Thermotoga maritima: possible determinants of protein stability. Biochemistry 36 (20), S. 6009-16.

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Zusammenfassung

The structural basis of thermostability of proteins is of great scientific and biotechnological interest. Differences in the X-ray structues of orthologous proteins from hyperthermophilic and mesophilic organisms can indicate crucial stabilizing interactions. To this end the crystal structure of dimeric phosphoribosyl anthranilate isomerase from the hyperthermophile Thermotoga maritima (tPRAI) ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1997
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
9166771PubMed-ID
10.1021/bi962718qDOI
Klassifikation:
NotationArt
Aldose-Ketose IsomerasesMESH
Amino Acid SequenceMESH
Binding SitesMESH
Carbohydrate Epimerases/chemistryMESH
Computer SimulationMESH
Crystallography, X-RayMESH
DimerizationMESH
Enzyme StabilityMESH
Escherichia coli/enzymologyMESH
Gram-Negative Anaerobic Bacteria/enzymologyMESH
Hot TemperatureMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
Sequence Homology, Amino AcidMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 09:18
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 09:51
Dokumenten-ID:13708
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