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Structural features correlated with the extreme thermostability of 1[4Fe-4S] ferredoxin from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima.

Macedo-Ribeiro, S. und Darimont, Beatrice und Sterner, Reinhard (1997) Structural features correlated with the extreme thermostability of 1[4Fe-4S] ferredoxin from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima. Biological chemistry 378 (3-4), S. 331-6.

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Zusammenfassung

Understanding the molecular mechanisms behind extreme temperature stability is of relevance for the protein folding problem and for designing proteins for industrial and medical applications. A powerful approach for understanding the structural basis of thermostability is the comparison of high resolution structures of homologous proteins from mesophiles and thermophiles. The 1.75 A crystal ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1997
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
9165090PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Crystallography, X-RayMESH
Ferredoxins/chemistryMESH
Gram-Negative Anaerobic Bacteria/chemistryMESH
Hot TemperatureMESH
Hydrogen BondingMESH
Iron/chemistryMESH
Molecular Sequence DataMESH
Protein ConformationMESH
Sulfur/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 09:20
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 09:51
Dokumenten-ID:13709
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