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1H nuclear-magnetic-resonance investigation of oxidized Fe4S4 ferredoxin from Thermotoga maritima. Hyperfine-shifted resonances, sequence-specific assignments and secondary structure.

Wildegger, G. und Bentrop, D. und Ejchart, A. und Alber, M. und Hage, A. und Sterner, Reinhard und Rösch, P. (1995) 1H nuclear-magnetic-resonance investigation of oxidized Fe4S4 ferredoxin from Thermotoga maritima. Hyperfine-shifted resonances, sequence-specific assignments and secondary structure. European journal of biochemistry / FEBS 229 (3), S. 658-68.

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Zusammenfassung

The oxidized Fe4S4 ferredoxin from the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima has been investigated by one- and two-dimensional NMR in order to characterize its hyperfine-shifted resonances originating from the cysteinyl cluster ligands and to assign its resonances in the diamagnetic shift range. The chemical shift and relaxation time pattern of the hyperfine-shifted signals is very ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1995
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Identifikationsnummer:
WertTyp
7758460PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Cysteine/chemistryMESH
Ferredoxins/chemistryMESH
Gram-Negative Anaerobic Bacteria/chemistryMESH
Iron-Sulfur Proteins/chemistryMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Molecular Sequence DataMESH
Oxidation-ReductionMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Sequence AlignmentMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:22 Mrz 2010 09:35
Zuletzt geändert:22 Mrz 2010 09:35
Dokumenten-ID:13716
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