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HPr proteins of different microorganisms studied by hydrogen-1 high-resolution nuclear magnetic resonance: similarities of structures and mechanisms

Kalbitzer, Hans Robert und Hengstenberg, W. und Rösch, P. und Muss, P. und Bernsmann, P. und Engelmann, R. und Dörschug, M. und Deutscher, J. (1982) HPr proteins of different microorganisms studied by hydrogen-1 high-resolution nuclear magnetic resonance: similarities of structures and mechanisms. Biochemistry 21 (12), S. 2879-2885.

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Zusammenfassung

The HPr proteins of Streptococcus lactis, Streptococcus faecalis, Bacillus subtilis, and Escherichia coli were studied by 1H NMR at 360 MHz. The "active-center" histidines of all HPr proteins are characterized by a low pK value between 5.6 and 6.1 and similar spectral parameters. Phosphorylation of the histidyl residues leads to an increase of the pK value of 2-3 units and spectral changes ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1982
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
6809041PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Bacillus subtilis/metabolismMESH
Bacterial ProteinsMESH
Binding SitesMESH
Carrier Proteins/metabolismMESH
Enterococcus faecalis/metabolismMESH
Escherichia coli/metabolismMESH
EvolutionMESH
HistidineMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Lactococcus lactis/metabolismMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Phosphoenolpyruvate Sugar Phosphotransferase SystemMESH
Species SpecificityMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:02 Sep 2010 06:40
Zuletzt geändert:02 Sep 2010 06:40
Dokumenten-ID:16429
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