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Phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system. ¹H NMR studies on chemically modified HPr proteins

Kalbitzer, Hans Robert und Muss, H. P. und Engelmann, R. und Kiltz, H. H. und Stüber, K. und Hengstenberg, W. (1985) Phosphoenolpyruvate-dependent phosphotransferase system. ¹H NMR studies on chemically modified HPr proteins. Biochemistry 24 (17), S. 4562-4569.

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Zusammenfassung

The low-pK tyrosyl residue present in the heat-stable proteins (HPr) of all Gram-positive bacteria studied until now has been labeled by tetranitromethane in the HPr of Bacillus subtilis and Streptococcus faecalis. The nitrotyrosyl derivatives obtained are fully active in the complementation assay. The labeled tyrosyl residues could be identified as Tyr-37 in both proteins. Reinvestigation of the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1985
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
3933558PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Bacillus subtilis/enzymologyMESH
Bacterial ProteinsMESH
Binding SitesMESH
Chromatography, High Pressure LiquidMESH
Enterococcus faecalis/enzymologyMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
KineticsMESH
Magnetic Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Methane/analogs & derivativesMESH
Peptide Fragments/analysisMESH
Phosphoenolpyruvate Sugar Phosphotransferase System/metabolismMESH
Species SpecificityMESH
Staphylococcus aureus/enzymologyMESH
Tetranitromethane/pharmacologyMESH
TrypsinMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:02 Sep 2010 06:22
Zuletzt geändert:02 Sep 2010 06:22
Dokumenten-ID:16438
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