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C-terminal structure and mobility of rabbit skeletal muscle light meromyosin as studied by one- and two-dimensional ¹H NMR spectroscopy and X-ray small-angle scattering

Kalbitzer, Hans Robert und Maeda, K. und Rösch, A. und Maéda, Y. und Geyer, M. und Beneicke, W. und Neidig, K. P. und Wittinghofer, A. (1991) C-terminal structure and mobility of rabbit skeletal muscle light meromyosin as studied by one- and two-dimensional ¹H NMR spectroscopy and X-ray small-angle scattering. Biochemistry 30 (32), S. 8083-8091.

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Zusammenfassung

Intact rabbit myosin and two different C-terminal fragments of rabbit muscle light meromyosin (LMM) expressed in Escherichia coli, LMM-30, and LMM-30C', were studied by 1H NMR spectroscopy. X-ray small-angle scattering shows that at high ionic strength two polypeptide chains of LMM-30 (which consists of the C-terminal 262 amino acids of myosin heavy chain) or LMM-30C' (which corresponds to LMM-30 ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1991
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
1868084PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
AnimalsMESH
Escherichia coli/geneticsMESH
HydrogenMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Magnetic Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Molecular Sequence DataMESH
Myosin Subfragments/geneticsMESH
Myosins/chemistryMESH
Peptide Fragments/chemistryMESH
Protein ConformationMESH
RabbitsMESH
Recombinant Proteins/chemistryMESH
X-Ray Diffraction/methodsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:07 Sep 2010 06:18
Zuletzt geändert:07 Sep 2010 06:18
Dokumenten-ID:16460
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