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¹H and ³¹P NMR spectroscopy of phosphorylated model peptides

Hoffmann, R. und Reichert, I. und Wachs, W. O. und Zeppezauer, M. und Kalbitzer, Hans Robert (1994) ¹H and ³¹P NMR spectroscopy of phosphorylated model peptides. International journal of peptide and protein research 44 (3), S. 193-198.

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Zusammenfassung

The model peptides glycylglycyltyrosylalanine (Gly-Gly-Tyr-Ala), glycylglycylthreonylalanine (Gly-Gly-Thr-Ala) and glycylglycylserylalanine (Gly-Gly-Ser-Ala) were phosphorylated at the hydroxyl groups of their tyrosyl, threonyl and seryl residues, respectively, and characterized by 31P and 1H NMR spectroscopy. The pKa-value of the phosphoryl group in the tyrosine-containing peptide determined ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1994
Zusätzliche Informationen (Öffentlich):The journal of peptide research = online-Ausgabe
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
7529751PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
HydrogenMESH
KineticsMESH
Magnetic Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Molecular Sequence DataMESH
Oligopeptides/chemistryMESH
Phosphopeptides/chemistryMESH
PhosphorusMESH
PhosphoserineMESH
PhosphothreonineMESH
PhosphotyrosineMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
Tyrosine/analogs & derivativesMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:08 Sep 2010 08:31
Zuletzt geändert:08 Sep 2010 08:31
Dokumenten-ID:16499
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