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Stability and proteolytic domains of Nef protein from human immunodeficiency virus (HIV) type 1

Freund, J. und Kellner, R. und Houthaeve, T. und Kalbitzer, Hans Robert (1994) Stability and proteolytic domains of Nef protein from human immunodeficiency virus (HIV) type 1. European journal of biochemistry: EJB (= the FEBS journal) 221 (2), S. 811-819.

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Zusammenfassung

Proteolytic experiments in conjunction with 1H-NMR spectroscopy show that the Nef (negative factor) protein from human immunodeficiency virus type 1 probably consists of two main domains, the N-terminal anchor domain at amino acid positions 2-65 and the C-terminal core domain at positions 66-206. The N-terminal domain is likely to be located at the surface of the protein, while the C-terminal ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1994
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
8174561PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Electrophoresis, Polyacrylamide GelMESH
Escherichia coli/geneticsMESH
Gene Products, nef/metabolismMESH
HIV Protease/metabolismMESH
HIV-1/geneticsMESH
Histidine/metabolismMESH
HumansMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Molecular Sequence DataMESH
Pancreatic Elastase/metabolismMESH
Protein DenaturationMESH
SolubilityMESH
TemperatureMESH
Trypsin/metabolismMESH
Tyrosine/metabolismMESH
nef Gene Products, Human Immunodeficiency VirusMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:08 Sep 2010 08:23
Zuletzt geändert:08 Sep 2010 08:23
Dokumenten-ID:16507
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