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Conformational transitions in p21ras and in its complexes with the effector protein Raf-RBD and the GTPase activating protein GAP

Geyer, M. und Schweins, T. und Herrmann, C. und Prisner, T. und Wittinghofer, A. und Kalbitzer, Hans Robert (1996) Conformational transitions in p21ras and in its complexes with the effector protein Raf-RBD and the GTPase activating protein GAP. Biochemistry 35 (32), S. 10308-10320.

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Zusammenfassung

31P NMR revealed that the complex of p21ras with the GTP analog GppNHp.Mg2+ exists in two conformational states, states 1 and 2. In wild-type p21ras the equilibrium constant K1(12) between the two states is 1.09. The population of these states is different for various mutants but independent of temperature. The activation enthalpy delta H ++ and activation entropy delta S ++ for the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1996
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
8756686PubMed-ID
10.1021/bi952858kDOI
Klassifikation:
NotationArt
Cloning, MolecularMESH
Electron Spin Resonance SpectroscopyMESH
Escherichia coli/geneticsMESH
GTPase-Activating ProteinsMESH
KineticsMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
Phosphorus IsotopesMESH
Protein ConformationMESH
Protein-Serine-Threonine Kinases/chemistryMESH
Proteins/chemistryMESH
Proto-Oncogene Proteins/chemistryMESH
Proto-Oncogene Proteins c-rafMESH
Proto-Oncogene Proteins p21(ras)/metabolismMESH
ras GTPase-Activating ProteinsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:34
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:34
Dokumenten-ID:16543
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