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Linear free energy relationships in the intrinsic and GTPase activating protein-stimulated guanosine 5'-triphosphate hydrolysis of p21ras

Schweins, T. und Geyer, M. und Kalbitzer, Hans Robert und Wittinghofer, A. und Warshel, A. (1996) Linear free energy relationships in the intrinsic and GTPase activating protein-stimulated guanosine 5'-triphosphate hydrolysis of p21ras. Biochemistry 35 (45), S. 14225-14231.

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Zusammenfassung

Controlling the hydrolysis rate of GTP bound to guanine nucleotide binding proteins is crucial for the right timing of many biological processes. Theoretical, structural, and functional studies have demonstrated that in p21ras the substrate of the reaction, GTP itself, plays a central role by acting as the base catalyst. This substrate-assisted reaction mechanism was analyzed with the help of ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1996
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
8916907PubMed-ID
10.1021/bi961118oDOI
Klassifikation:
NotationArt
Binding SitesMESH
Enzyme ActivationMESH
GTP Phosphohydrolases/metabolismMESH
GTPase-Activating ProteinsMESH
Guanosine Triphosphate/metabolismMESH
HumansMESH
KineticsMESH
Mutagenesis, Site-DirectedMESH
Protein BindingMESH
Proteins/metabolismMESH
Proto-Oncogene Proteins p21(ras)/metabolismMESH
Recombinant ProteinsMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
ThermodynamicsMESH
ras GTPase-Activating ProteinsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:22
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:22
Dokumenten-ID:16546
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