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NMR structure of inactivation gates from mammalian voltage-dependent potassium channels

Antz, C. und Geyer, M. und Fakler, B. und Schott, M. K. und Guy, H. R. und Franke, R. und Ruppersberg, J. P. und Kalbitzer, Hans Robert (1997) NMR structure of inactivation gates from mammalian voltage-dependent potassium channels. Nature 385 (6613), S. 272-275.

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Zusammenfassung

The electrical signalling properties of neurons originate largely from the gating properties of their ion channels. N-type inactivation of voltage-gated potassium (Kv) channels is the best-understood gating transition in ion channels, and occurs by a 'ball-and-chain' type mechanism. In this mechanism an N-terminal domain (inactivation gate), which is tethered to the cytoplasmic side of the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1997
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
9000078PubMed-ID
10.1038/385272a0DOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
AnimalsMESH
ElectrochemistryMESH
Ion Channel GatingMESH
Magnetic Resonance SpectroscopyMESH
MammalsMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Peptide Fragments/chemistryMESH
Potassium Channels/chemistryMESH
Protein ConformationMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:15
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:15
Dokumenten-ID:16551
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