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Structure of the inactivating gate from the Shaker voltage gated K⁺ channel analyzed by NMR spectroscopy

Schott, M. K. und Antz, C. und Frank, R. und Ruppersberg, J. P. und Kalbitzer, Hans Robert (1998) Structure of the inactivating gate from the Shaker voltage gated K⁺ channel analyzed by NMR spectroscopy. European biophysics journal : EBJ 27 (2), S. 99-104.

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Zusammenfassung

Rapid inactivation of voltage-gated K+ (Kv) channels is mediated by an N-terminal domain (inactivating ball domain) which blocks the open channel from the cytoplasmic side. Inactivating ball domains of various Kv channels are also biologically active when synthesized separately and added as a peptide to the solution. Synthetic inactivating ball domains from different Kv channels with hardly any ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1998
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
9530825PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
ElectrophysiologyMESH
Ion Channel Gating/physiologyMESH
Molecular Sequence DataMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Peptides/physiologyMESH
Potassium Channels/physiologyMESH
Shaker Superfamily of Potassium ChannelsMESH
ThermodynamicsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:09
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:09
Dokumenten-ID:16555
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