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Structure of the anchor-domain of myristoylated and non-myristoylated HIV-1 Nef protein

Geyer, M. und Munte, C. E. und Schorr, J. und Kellner, R. und Kalbitzer, Hans Robert (1999) Structure of the anchor-domain of myristoylated and non-myristoylated HIV-1 Nef protein. Journal of molecular biology 289 (1), S. 123-138.

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Zusammenfassung

Negative factor (Nef) is a regulatory myristoylated protein of human immunodeficiency virus (HIV) that has a two-domain structure consisting of an anchor domain and a core domain separated by a specific cleavage site of the HIV proteases. For structural analysis, the HIV-1 Nef anchor domain (residues 2-57) was synthesized with a myristoylated and non-myristoylated N terminus. The structures of ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:1999
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
10339411PubMed-ID
10.1006/jmbi.1999.2740DOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid SequenceMESH
Computer GraphicsMESH
Conserved SequenceMESH
Gene Products, nef/metabolismMESH
HIV-1MESH
HumansMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Myristic Acid/metabolismMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Peptide Fragments/chemistryMESH
Protein ConformationMESH
Protein Structure, SecondaryMESH
Sequence AlignmentMESH
SolubilityMESH
nef Gene Products, Human Immunodeficiency VirusMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Unbekannt / Keine Angabe
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:13 Sep 2010 08:05
Zuletzt geändert:13 Sep 2010 08:05
Dokumenten-ID:16559
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