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Pressure-induced local unfolding of the Ras binding domain of RalGDS

Inoue, K. und Yamada, H. und Akasaka, K. und Herrmann, C. und Kremer, W. und Maurer, T. und Döker, R. und Kalbitzer, Hans Robert (2000) Pressure-induced local unfolding of the Ras binding domain of RalGDS. Nature structural biology 7 (7), S. 547-550.

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Zusammenfassung

The reliable prediction of the precise three-dimensional structure of proteins from their amino acid sequence is a major, still unresolved problem in biochemistry. Pressure is a parameter that controls folding/unfolding transitions of proteins through the volume change DeltaV of the protein-solvent system. By varying the pressure from 30 to 2,000 bar we detected using 15N/ 1H 2D NMR spectroscopy ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2000
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
10876238PubMed-ID
10.1038/76764DOI
Klassifikation:
NotationArt
Binding SitesMESH
Hydrostatic PressureMESH
Models, MolecularMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Protein BindingMESH
Protein DenaturationMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
SolventsMESH
ThermodynamicsMESH
ral Guanine Nucleotide Exchange Factor/metabolismMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:00
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:00
Dokumenten-ID:16571
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