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Structure of the metal-water complex in Ras x GDP studied by high-field EPR spectroscopy and ³¹P NMR spectroscopy

Rohrer, M. und Prisner, T. F. und Brügmann, O. und Käss, H. und Spoerner, M. und Wittinghofer, A. und Kalbitzer, Hans Robert (2001) Structure of the metal-water complex in Ras x GDP studied by high-field EPR spectroscopy and ³¹P NMR spectroscopy. Biochemistry 40 (7), S. 1884-1889.

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Zusammenfassung

The small GTPase Ras plays a key role as a molecular switch in the intercellular signal transduction. On Mg(2+) --> Mn(2+) substituted samples, the first ligand sphere of the metal ion in the inactive, GDP-bound Ras has been studied by continuous wave EPR at 94 GHz (W-band). Via replacement of normal water with (17)O-enriched water, the (17)O--(55)Mn superhyperfine coupling was used to determine ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
11329253PubMed-ID
10.1021/bi002164yDOI
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acid Substitution/geneticsMESH
Electron Spin Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Guanosine Diphosphate/chemistryMESH
Macromolecular SubstancesMESH
Manganese/chemistryMESH
Mutagenesis, Site-DirectedMESH
Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular/methodsMESH
Point MutationMESH
SolutionsMESH
TemperatureMESH
Water/chemistryMESH
ras Proteins/geneticsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:02
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:02
Dokumenten-ID:16574
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