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Overcoming the problems associated with poor spectra quality of the protein kinase Byr2 using residual dipolar couplings

Gronwald, W. und Brunner, E. und Huber, F. und Wenzler, M. und Herrmann, C. und Kalbitzer, Hans Robert (2001) Overcoming the problems associated with poor spectra quality of the protein kinase Byr2 using residual dipolar couplings. Protein science 10 (6), S. 1260-1263.

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Zusammenfassung

For the Ras-binding domain of the protein kinase Byr2, only a limited number of NOE contacts could be initially assigned unambiguously, as the quality of the NOESY spectra was too poor. However, the use of residual (1)H-(15)N dipolar couplings in the beginning of the structure determination process allows to overcome this problem. We used a three-step recipe for this procedure. A previously ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
9353189PubMed-ID
10.1110/ps.43201DOI
Klassifikation:
NotationArt
Biochemistry/methodsMESH
Fungal Proteins/chemistryMESH
MAP Kinase Kinase KinasesMESH
Magnetic Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Mitogen-Activated Protein Kinases/chemistryMESH
Models, MolecularMESH
Protein ConformationMESH
Schizosaccharomyces/chemistryMESH
Schizosaccharomyces pombe ProteinsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:06
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:06
Dokumenten-ID:16576
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