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¹H-NMR parameters of common amino acid residues measured in aqueous solutions of the linear tetrapeptides Gly-Gly-X-Ala at pressures between 0.1 and 200 MPa

Arnold, Martin Reinhard und Kremer, Werner und Lüdemann, Hans Dietrich und Kalbitzer, Hans Robert (2002) ¹H-NMR parameters of common amino acid residues measured in aqueous solutions of the linear tetrapeptides Gly-Gly-X-Ala at pressures between 0.1 and 200 MPa. Biophysical chemistry 96 (2-3), S. 129-140.

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Zusammenfassung

For the interpretation of chemical shift changes induced by pressure in proteins, a comparison with random-coil data is important. For providing such a data basis, the pressure dependence of the 1H-NMR chemical shifts of the amino acids X in the random-coil model peptides Gly-Gly-X-Ala were studied for the 20 common amino acids at two pH values (pH 5.0 and 5.4) at 305 K, in the pressure range ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2002
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
12034435PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Amino Acids/chemistryMESH
Equipment DesignMESH
HydrogenMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
IsomerismMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Oligopeptides/chemistryMESH
PressureMESH
Proline/chemistryMESH
Protein ConformationMESH
SolutionsMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:13
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:13
Dokumenten-ID:16581
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