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Observation of slow dynamic exchange processes in Ras protein crystals by ³¹P solid state NMR spectroscopy

Stumber, Michael und Geyer, Matthias und Graf, Robert und Kalbitzer, Hans Robert und Scheffzek, Klaus und Haeberlen, Ulrich (2002) Observation of slow dynamic exchange processes in Ras protein crystals by ³¹P solid state NMR spectroscopy. Journal of molecular biology 323 (5), S. 899-907.

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Zusammenfassung

The folding, structure and biological function of many proteins are inherently dynamic properties of the protein molecule. Often, the respective molecular processes are preserved upon protein crystallization, leading, in X-ray diffraction experiments, to a blurring of the electron density map and reducing the resolution of the derived structure. Nuclear magnetic resonance (NMR) is known to be an ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2002
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
12417202PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Binding SitesMESH
CrystallizationMESH
Crystallography, X-RayMESH
Guanylyl Imidodiphosphate/chemistryMESH
Models, MolecularMESH
Nuclear Magnetic Resonance, Biomolecular/methodsMESH
PhosphorusMESH
Protein ConformationMESH
ThermodynamicsMESH
ras Proteins/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:17
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:17
Dokumenten-ID:16588
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