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Structure determination and ligand interactions of the PDZ2b domain of PTP-Bas (hPTP1E): splicing-induced modulation of ligand specificity

Kachel, Norman und Erdmann, Kai Sven und Kremer, Werner und Wolff, Peter und Gronwald, Wolfram und Heumann, Rolf und Kalbitzer, Hans Robert (2003) Structure determination and ligand interactions of the PDZ2b domain of PTP-Bas (hPTP1E): splicing-induced modulation of ligand specificity. Journal of molecular biology 334 (1), S. 143-155.

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Zusammenfassung

Two versions of the PDZ2 domain of the protein tyrosine phosphatase PTP-Bas/human PTP-BL are generated by alternative splicing. The domains differ by the insertion of five amino acid residues and their affinity to the tumour suppressor protein APC. Whereas PDZ2a is able to bind APC in the nanomolar range, PDZ2b shows no apparent interaction with APC. Here the solution structure of the splicing ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2003
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
14596806PubMed-ID
Klassifikation:
NotationArt
Adenomatous Polyposis Coli Protein/metabolismMESH
Alternative SplicingMESH
Amino Acid SequenceMESH
Binding SitesMESH
HumansMESH
LigandsMESH
Models, MolecularMESH
Molecular Sequence DataMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Peptide Fragments/metabolismMESH
Phosphatidylinositol 4,5-Diphosphate/metabolismMESH
Phosphatidylinositol Phosphates/metabolismMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
Protein Tyrosine Phosphatase, Non-Receptor Type 13MESH
Protein Tyrosine Phosphatases/metabolismMESH
Sequence AlignmentMESH
Two-Hybrid System TechniquesMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:16 Sep 2010 09:13
Zuletzt geändert:16 Sep 2010 09:13
Dokumenten-ID:16601
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