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Molecular dynamics simulations of HPr under hydrostatic pressure

Canalia, Muriel und Malliavin, Thérèse E. und Kremer, Werner und Kalbitzer, Hans Robert (2004) Molecular dynamics simulations of HPr under hydrostatic pressure. Biopolymers 74 (5), S. 377-388.

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Zusammenfassung

The histidine-containing protein (HPr) plays an important role in the phosphotransferase system (PTS). The deformations induced on the protein structure at high hydrostatic pressure values (4, 50, 100, 150, and 200 MPa) were previously (H. Kalbitzer, A. Görler, H. Li, P. Dubovskii, A. Hengstenberg, C. Kowolik, H. Yamada, and K. Akasaka, Protein Science 2000, Vol. 9, pp. 693-703) analyzed by NMR ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Zusätzliche Informationen (Öffentlich):Erratum in: Biopolymers Bd. 74, Nr. 6, S. 495
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
15222017PubMed-ID
10.1002/bip.20089DOI
Klassifikation:
NotationArt
AlgorithmsMESH
AnimalsMESH
Bacterial Proteins/physiologyMESH
Computer SimulationMESH
Hydrostatic PressureMESH
Magnetic Resonance Spectroscopy/methodsMESH
Models, MolecularMESH
Phosphoenolpyruvate Sugar Phosphotransferase System/physiologyMESH
Protein ConformationMESH
Structure-Activity RelationshipMESH
Water/chemistryMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:16 Sep 2010 09:26
Zuletzt geändert:16 Sep 2010 09:26
Dokumenten-ID:16608
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