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Solid-state ³¹P NMR spectroscopy of microcrystals of the Ras protein and its effector loop mutants: comparison between crystalline and solution state

Iuga, Adriana und Spoerner, Michael und Kalbitzer, Hans Robert und Brunner, Eike (2004) Solid-state ³¹P NMR spectroscopy of microcrystals of the Ras protein and its effector loop mutants: comparison between crystalline and solution state. Journal of molecular biology 342 (3), S. 1033-1040.

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Zusammenfassung

Cycling between a GTP bound "on" state and a GDP bound "off" state, guanine nucleotide-binding (GNB) proteins act as molecular switches. The switching process and the interaction with effectors, GTPase-activating proteins, and guanosine nucleotide-exchange factors is accompanied by pronounced conformational changes of the switch regions of the GNB proteins. The aim of the present contribution is ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2004
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
15342254PubMed-ID
10.1016/j.jmb.2004.07.077DOI
Klassifikation:
NotationArt
Binding SitesMESH
CrystallizationMESH
Guanosine Diphosphate/metabolismMESH
Guanosine Triphosphate/metabolismMESH
Guanylyl Imidodiphosphate/metabolismMESH
Models, MolecularMESH
Mutagenesis, Site-DirectedMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Phosphorus/chemistryMESH
Protein ConformationMESH
Recombinant Proteins/metabolismMESH
SolutionsMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:16 Sep 2010 09:27
Zuletzt geändert:16 Sep 2010 09:27
Dokumenten-ID:16610
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