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The photochemistry of the light-, oxygen-, and voltage-sensitive domains in the algal blue light receptor phot

Kottke, Tilman und Hegemann, Peter und Dick, Bernhard und Heberle, Joachim (2006) The photochemistry of the light-, oxygen-, and voltage-sensitive domains in the algal blue light receptor phot. Biopolymers 82 (4), S. 373-378.

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Zusammenfassung

A review. Phot proteins are blue light photoreceptors in plants and algae that mainly regulate photomovement responses. They contain two light-, oxygen-, and voltage-sensitive (LOV) domains and a serine-threonine kinase domain. Both LOV domains noncovalently bind FMN as chromophore. Upon blue light illumination, the LOV domains undergo a photocycle, transiently forming a covalent adduct of the ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2006
Zusätzliche Informationen (Öffentlich):CAN 145:243273 6-0 General Biochemistry
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Chair of Chemistry III - Physical Chemistry (Molecular Spectroscopy and Photochemistry) > Prof. Dr. Bernhard Dick
Projekte:GRK 640 Sensory photoreceptors in natural and artificial systems, Blaulicht-sensitive Photorezeptoren
Identifikationsnummer:
WertTyp
2006:658918Andere
Stichwörter / Keywords:Protein motifs (LOV (light-, oxygen-, and voltage-sensitive) domain, photochem. anal. addresses role of LOV1 photocycle in tandem arrangement of LOV domains in C. reinhardtii phot protein); Chlamydomonas reinhardtii; Photochemistry (photochem. anal. addresses role of LOV1 photocycle in tandem arrangement of LOV domains in C. reinhardtii phot protein); Phototropins; Role: BSU (Biological study, unclassified), BIOL (Biological study) (photochem. anal. addresses role of LOV1 photocycle in tandem arrangement of LOV domains in C. reinhardtii phot protein); review phot protein Chlamydomonas LOV domain photocycle
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Zum Teil
Eingebracht am:15 Jan 2009 16:34
Zuletzt geändert:31 Aug 2012 09:14
Dokumenten-ID:5562
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