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Sulfid-Chinon Reduktase (SQR) aus Rhodobacter capsulatus: Physikochemische Charakterisierung und Studien zum katalytischen Mechanismus

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-555

Griesbeck, Christoph (2002) Sulfid-Chinon Reduktase (SQR) aus Rhodobacter capsulatus: Physikochemische Charakterisierung und Studien zum katalytischen Mechanismus. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Biologische Oxidation von Sulfid ist eine in allen drei Domänen des Lebens stattfindende Reaktion. Als das in vielen Bakterien dafür verantwortliche Enzym wurde eine Sulfid:Chinon Oxidoreduktase (SQR) identifiziert. Bei dem aus Rhodobacter capsulatus isolierten Enzym handelt es sich um ein peripher an die Cytoplasmamembran gebundenes Flavoprotein mit einem Molekulargewicht von ca. 48 kDa, das in ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

Biological sulfide oxidation is a reaction occuring in all three domains of life. The enzyme responsible for this reaction in many bacteria has been identified as sulfid:quinone oxidoreductase (SQR). The enzyme from Rhodobacter capsulatus is a peripherically membrane-bound flavoprotein with a molecular mass of approximately 48 kDa, presumably acting as a homodimer. In this work SQR from ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:16 Januar 2002
Begutachter (Erstgutachter):Günter Hauska
Tag der Prüfung:17 Dezember 2001
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Pflanzenwissenschaften > Entpflichtet bzw. im Ruhestand > Prof. Dr. Günter Hauska
Stichwörter / Keywords:Flavine , Rhodobacter capsulatus , Elektronentransport , Sulfide , Flavoprotein , Chinon , flavoprotein , Quinone , Rhodobacter , sulfide , electron transport
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:21 Okt 2009 13:39
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:08
Dokumenten-ID:9900
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