In dieser Arbeit wurde unter Verwendung von quantenchemischen und
molekulardynamischen Methoden der Reaktionsmechanismus der (lichtinduzierten)
Addition von Cystein an Flavin-Mononukleotid (FMN), die innerhalb der
sogenannten LOV-Domänen der Phot-Proteine abläuft, näher untersucht. Dazu sind
zunächst die Eigenschaften von Flavinen und verwandten Verbindungen im Grund-
und den tiefsten angeregten Zuständen (hauptsächlich auf Hartree-Fock- und
DFT-Niveau) berechnet worden. Ebenso sind Absorptionsspektren mit CIS (Configuration Interaction Singles), TD-DFT (Time-Dependent Density Functional Theory) und DFT-MRCI (Density Functional Theory - Multi Reference Configuration Interaction) berechnet und mit experimentellen Daten verglichen worden.
Unter der Voraussetzung, dass nach der Lichtanregung des FMN in einen höheren
Singulett-Zustand dieser zunächst in den tiefsten Triplett-Zustand relaxiert,
erscheint für die Addition folgender Mechanismus am wahrscheinlichsten: Das
Triplett-FMN abstrahiert ein H-Atom von der benachbarten Cystein-Einheit, so
dass ein FMN-Semichinonradikal und ein Cystein-Radikal entstehen. Anschliessend erfolgt ein Interkombinationsübergang in den Singulett-Grundzustand und die
Addition der beiden Radikale aneinander. Andere denkbare Mechanismen wie Proton- oder Elektronentransfer sind engergetisch ungünstiger. Der vorhergesagte Mechanismus steht zudem in Einklang mit verschiedenen experimentellen Befunden.
Der thermisch aktivierte Zerfall des Addukts ist ebenfalls kurz betrachtet
worden. Auch hier scheint die Reaktion über einen biradikalischen Zustand zu
verlaufen.
Um zu klären, inwiefern die Adduktbildung die Dynamik der LOV-Domäne
beeinflusst, sind MD-Simulationen unter Benutzung des GROMOS96-Kraftfelds sowohl
des Dunkelzustands als auch des Signalzustands einer LOV-Domäne durchgeführt
worden; zum Vergleich dazu sind Rechnungen mit dem Programm CONCOORD angestellt
worden. Die Ergebnisse zeigen, dass keine sehr deutlichen Änderungen mit der
Adduktbildung verbunden sind, allerdings scheint die Mobilität eines kleinen
Abschnitts der LOV-Domäne dadurch geringfügig abzunehmen.

The scope of this work is to investigate the mechanism of the (light induced) additon reaction of cysteine on flavin-mononucleotide (FMN), which takes place in so-called LOV-domains of the Phot-proteins, by means of quantum chemical and molecular dynamics calculations. As a first step, the properties of flavines and similiar compounds in their ground and first excited states were calculated (mostly on the Hartree-Fock und DFT levels of theory). Absorption spectra
were also computed using CIS (Configuration Interaction Singles), TD-DFT
(Time-Dependent Density Functional Theory) and DFT-MRCI (Density Functional
Theory - Multi Reference Configuration Interaction) and compared to experimental
data.
Provided that after light excitation FMN initially relaxes to the lowest triplet state, the following mechanism for the addition reaction seems most reasonable: triplet FMN abstracts a hydrogen atom from the nearby cysteine residue, thereby producing a FMN semiquinone radical and a cysteine radical. Next an inter system crossing to the singlet ground state occurs and the two radicals combine yielding the adduct. Other mechanisms like proton or electron transfer in the first step are shown to be energetically more unfavourable. Moreover, the predicted mechanism is consistent with several experimental findings.
In addition, the thermal back reaction of the adduct formation has been considered in this work, which also seems to proceed via a biradical structure.
In order to check for the influence of the adduct formation on the dynamics of the LOV-domain, MD simulations by use of the GROMOS96 force field both of the dark state and the signalling state of a LOV-domain were performed. For comparison, calculations with the program CONCOORD were carried out. The results show no clear changes connected with the adduct formation, however, the mobility of a short segment of the LOV-domain seems to decrease slightly.