Das Ziel der Arbeit war die Entwicklung, Erprobung und Anwendung von Programmen, um die zeitraubende Arbeit der, mit der Proteinstrukturaufklärung verbundenen, Auswertung von NMR- Spektren zu beschleunigen, und die Qualität der ermittelten Strukturen zu sichern.
Außerdem wurde in einer großangelegten Messreihe (NMR- NOESY- Spektren) eine Temperaturreihe von 10°C bis 50°C des Proteins Saratin (Wirkstoff aus der Arzneimittelforschung, neuer Blutgerinnungshemmer) erzeugt, daraus 41 räumliche Strukturen dieses Proteins bestimmt und die Änderung der räumlichen Struktur bei zunehmender Temperatur untersucht.
Überdies wurde der Verlauf der HN- chemischen Verschiebungen der jeweiligen NOESY- Spektren für alle Aminosäuren während der Temperaturerhöhung erforscht.

Diese erhaltenen Daten ermöglichten erstmals Einblick in einen weiten Bereich thermischer Strukturdynamik. Es zeigte sich, dass das verwendete Protein über den gesamten beobachteten Bereich wohlgefaltet ist, allerdings oszillierende Bewegungen ausführt, die sich als eine Art �pulsieren� des Moleküls bei zunehmender Erwärmung äußern.
Dadurch konnten Überlegungen zum Verhalten wohlgefalteter Moleküle in ihrer nativen Konformation angestellt werden, was derzeit als Funktion der Energielandschaft und des Verhaltens von Molekülen am Grund des Faltungstrichters interpretiert und vorhergesagt wird, allerdings bislang erstmals durch derart umfangreiche Ergebnisse überprüft und nachgewiesen werden konnte.
Auch das Verhalten der chemischen Verschiebungen (Shift) der NH- Signale bei zunehmender Temperatur wurde untersucht, und ein mathematisches Modell zu dem beobachteten Verhalten vorgeschlagen. Es zeigte sich, dass der Verlauf der Shiftänderungen, wie seit längerem postuliert, nicht exakt linear ist. In dieser umfangreichen Messserie mit sehr präzisen Daten konnte dies folgerichtig abgeleitet werden. Daraus könnte sich für die Zukunft eine Möglichkeit ergeben, die chemischen Verschiebungen für gegebene Temperaturen vorherzusagen, und damit einen weiteren Schritt hin zu einer vollkommen automatischen Strukturbestimmung zu vollziehen.

The aim of the work was the development, prooftesting and application of programs which accelerate the time- consuming process of the evaluation of NMR spectra, connected to the clearing up and safeguard the quality of protein structures.
In addition, a temperature row (NMR- NOESY spectra) was created from 10° degrees Celsius to 50° degrees Celsius of the protein Saratin (active agent from the pharmacological research, new blood coagulation inhibitor), from which 41 spatial structures of this protein were determined and the change of the 3D structure at increasing temperature was examined. Also, the course of the HN chemical shifts of the respective NOESY- spectra was investigated for all amino acids during the temperature rise.

These received data for the first time provided an insight into a wide area of thermal structure dynamics. It appears, that the used protein is well folded over the complete observed area, but executes oscillating movements, which can be described as "pulsation" at increasing temperature.
Thereby, educated guess could be made on to the behaviour of well folded molecules in their native conformations, which at present is interpreted and predicted as a function of the energy landscape and the behaviour of molecules at the bottom of the folding funnel. This could be checked and proved by extensive results for the first time till now.
The behaviour of the chemical shifts of the NH signals at increasing temperature was also examined and a mathematical model was suggested to the observed behaviour. It turned out that the course of the chemical shift- changing isn't exactly linear, as postulated since a fairly long time. In this extensive measuring series with very precise data this prediction could be derived logically. For the future, an opportunity could arise from this, predicting the chemical shifts for given temperatures and performing another step towards a completely automatic structure determination.