Kachel, Norman Patrick (2007) Charakterisierung von Protein-Ligand-Komplexen und Faltungsintermediaten mittels NMR-Spektroskopie. PhD, Universität Regensburg.
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Abstract (German)
Die NMR-Spektroskopie zeichnet sich bei der Charakterisierung von Proteinen besonders darin aus, dass sie es erlaubt, das Verhalten von Proteinen bei Änderungen der Umgebungsbedingungen oder Wechselwirkungen mit anderen Molekülen im atomaren Detail zu verfolgen. In der vorliegenden Arbeit wurde die Kombination von hochauflösender NMR-Spektroskopie mit der Anwendung von hohem hydrostatischen Druck ...
Translation of the abstract (English)
NMR spectroscopy is a powerful tool to study protein structures, functions and dynamics in atomic detail. With NMR spectroscopy it is possible to do this even while changing physico-chemical conditions or while the protein interacts with other molecules. Here the combination of high resolution NMR spectroscopy with the application of high hydrostatic pressure is used to stabilize and characterize ...
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| Item type: | Thesis of the University of Regensburg (PhD) | ||||||
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| Date: | 16 October 2007 | ||||||
| Referee: | Hans Robert (Prof. Dr. Dr.) Kalbitzer | ||||||
| Date of exam: | 5 October 2006 | ||||||
| Institutions: | Biology, Preclinical Medicine > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer | ||||||
| Classification: |
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| Keywords: | Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie , Hochdruck , Proteinfaltung , Ligand <Biochemie> , Prion , Prionprotein , NMR-Spektroskopie , Faltungsintermediate , Protein-Ligand-Komplexe , NMR spectroscopy , folding intermediates , protein interactions , prion | ||||||
| Dewey Decimal Classification: | 500 Science > 570 Life sciences | ||||||
| Status: | Published | ||||||
| Refereed: | Yes, this version has been refereed | ||||||
| Created at the University of Regensburg: | Yes | ||||||
| Item ID: | 10521 |
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