In der vorliegenden Arbeit wurden mit Hilfe NMR-spektroskopischer Messungen die Strukturen von Proteinen und deren Wechselwirkung mit anderen Molekülen im Rahmen verschiedener Interaktions- und Transportprozesse an Membranen charakterisiert. Dabei wurden Proteine untersucht, die entweder direkt mit zellulären Membranen wechselwirken oder aber am Transport von Makromolekülen bzw. Nährstoffen durch diese Membranen beteiligt sind.
Die Alzheimersche Demenzerkrankung wird gemäß der �amyloiden Hypothese� durch das beta-amyloide Protein (Abeta) ausgelöst. Als Teil seines membranständigen Vorläuferproteins liegt die Abeta-Sequenz in alpha-helikaler Form vor. Nach der proteolytischen Freisetzung des Peptids unterliegt dieses jedoch einem Umfaltungsprozess zu einer beta-Strang-Konformation. Man nimmt an, dass die Wechselwirkung des Proteins mit Membranlipiden an diesem krankheitsauslösenden Umfaltungsschritt beteiligt ist. In dieser Arbeit wurde daher die Wechselwirkung von Abeta mit krankheitsrelevanten Membranlipiden und Modellmembranen NMR-spektroskopisch charakterisiert.
Darüber hinaus wurden in der vorliegenden Arbeit auch Proteine untersucht, die an Transportvorgängen durch zelluläre Membranen beteiligt sind. Im Rahmen des Kerntransports in eukaryotischen Zellen werden z. B. verschiedene Makromoleküle in Form von Transportkomplexen durch die Kernporen der Kernmembran ins Zytoplasma transportiert. Durch die Wechselwirkung des Proteins Ran, das Bestandteil dieser Komplexe ist, mit den sog. Ran-Bindedomänen kommt es dort zum Zerfall der Komplexe und damit zur Beendung des Exportprozesses. Um diesen Vorgang besser verstehen zu können, wurde in dieser Arbeit die Struktur der zweiten Ran-Bindedomäne des Ran-Bindeproteins 2 NMR-spektroskopisch charakterisiert.
Ein weiteres Beispiel für Transportvorgänge durch Membranen stellt der Austausch von Nährstoffen zwischen den einzelnen Geweben von photosynthetisch aktiven Pflanzen dar. Dieser erfordert den Transport von Saccharose durch zelluläre Membranen mit Hilfe spezieller Saccharosetransporter. Die SUT2/SUC3-Transporterklasse besitzt dabei im Vergleich zu den anderen solchen Transportern eine vergrößerte zentrale zytoplasmatische Schleife. Daher wird für diese Transporterklasse eine Funktion als Saccharosesensor unter direkter Beteiligung dieser Schleife diskutiert. In der vorliegenden Arbeit wurde daher die Struktur der zentralen Schleifendomäne von PmSUC3 und ihre Wechselwirkung mit Saccharose NMR-spektroskopisch untersucht.

In this thesis the structures of proteins that are involved in different interaction and transport processes at cellular membranes were characterized by NMR spectroscopy. Proteins were examined which interact either directly with biological membranes or are involved in the transport of macromolecules and/or nutrients across these membranes.
According to the amyloid hypothesis Alzheimer�s disease is caused by the beta amyloid protein (Abeta). As part of its transmembrane precursor protein the Abeta sequence adopts an alpha-helical conformation. However, after the proteolytic release of the peptide it refolds to a beta-strand conformation. It is assumed that interactions of the protein with membrane lipids are involved in this refolding event. Therefore the interaction of Abeta with membrane lipids and model membranes was characterized in this thesis using NMR spectroscopic measurements.
Furthermore proteins were examined which are involved in transport processes across cellular membranes. In eukaryotic cells macromolecules are transported through the nuclear pore complexes of the nuclear envelope into the cytoplasm in form of transport complexes which include the small GTPase Ran. In the cytoplasm Ran interacts with the Ran-binding domains of Ran-binding proteins and the transport complexes dissociate. The export process is thus terminated. In order to better understand the interaction between Ran-binding domains and Ran, the structure of the second Ran-binding domain of the Ran-binding protein 2 was characterized by NMR spectroscopy.
A further example of transport processes across membranes is the exchange of nutrients between the individual tissues of photosynthetically active plants. This exchange requires the transport of sucrose across membranes by special sucrose transporters. The SUT2/SUC3-class of these sucrose transporters is characterized by an enlarged central cytoplasmic loop region. Therefore a function as sucrose sensor has been discussed for this transporter class with a possible direct participation of this loop region. In this thesis the structure of the central loop domain of the sucrose transporter PmSUC3 and its interaction with sucrose was examined by NMR-spectroscopy.