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Pressure-induced local unfolding of the Ras binding domain of RalGDS

Inoue, K., Yamada, H., Akasaka, K., Herrmann, C., Kremer, W., Maurer, T., Döker, R. und Kalbitzer, Hans Robert (2000) Pressure-induced local unfolding of the Ras binding domain of RalGDS. Nature structural biology 7 (7), S. 547-550.

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Zusammenfassung

The reliable prediction of the precise three-dimensional structure of proteins from their amino acid sequence is a major, still unresolved problem in biochemistry. Pressure is a parameter that controls folding/unfolding transitions of proteins through the volume change DeltaV of the protein-solvent system. By varying the pressure from 30 to 2,000 bar we detected using 15N/ 1H 2D NMR spectroscopy ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2000
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
10876238PubMed-ID
10.1038/76764DOI
Klassifikation:
NotationArt
Binding SitesMESH
Hydrostatic PressureMESH
Models, MolecularMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Protein BindingMESH
Protein DenaturationMESH
Protein FoldingMESH
Protein Structure, TertiaryMESH
SolventsMESH
ThermodynamicsMESH
ral Guanine Nucleotide Exchange Factor/metabolismMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:15 Sep 2010 09:00
Zuletzt geändert:15 Sep 2010 09:00
Dokumenten-ID:16571
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