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Structural transitions in full-length human prion protein detected by xenon as probe and spin labeling of the N-terminal domain

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-epub-343998

Narayanan, Sunilkumar Puthenpurackal, Nair, Divya Gopalakrishnan, Schaal, Daniel, de Aguiar, Marisa Barbosa, Wenzel, Sabine, Kremer, Werner, Schwarzinger, Stephan und Kalbitzer, Hans Robert (2016) Structural transitions in full-length human prion protein detected by xenon as probe and spin labeling of the N-terminal domain. Scientific Reports 6 (28419), S. 1-17.

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Andere URL zum Volltext: http://www.nature.com/articles/srep28419


Zusammenfassung

Fatal neurodegenerative disorders termed transmissible spongiform encephalopathies (TSEs) are associated with the accumulation of fibrils of misfolded prion protein PrP. The noble gas xenon accommodates into four transiently enlarged hydrophobic cavities located in the well-folded core of human PrP(23–230) as detected by [1H, 15N]-HSQC spectroscopy. In thermal equilibrium a fifth xenon binding ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:24 Juni 2016
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Projekte:Open Access Publizieren (DFG)
Identifikationsnummer:
WertTyp
10.1038/srep28419DOI
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:17 Aug 2016 14:41
Zuletzt geändert:08 Mrz 2017 08:41
Dokumenten-ID:34399
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