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Structural investigations of the Id helix-loop-helix dimerization domain

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-8046

Kiewitz, Sebastian Donatus (2007) Structural investigations of the Id helix-loop-helix dimerization domain. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Englisch)

The Id proteins take part in many fundamental physiological processes during development and tumor-related events. A characteristic of these rather small proteins (119 up to 161 amino acids long) is a highly conserved dimerization domain, the helix-loop-helix (HLH) motif, which allows them to homo- or heterodimerize and makes them a subfamily of the large HLH protein family. Their preferred ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Deutsch)

Die Id Proteine sind an wichtigen physiologischen Prozessen, sowohl der normalen Entwicklung als auch der Tumorentstehung und -ausbreitung beteiligt. Ein Merkmal dieser eher kleinen Proteine (119 bis 161 Aminosäuren lang) ist ihre hoch konservierte Dimerisierungsdomäne, das Helix-Loop-Helix (HLH) Motiv, welches die Id Proteine zu der Familie der HLH Proteine zählen lässt und es ihnen ermöglicht ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:11 Dezember 2007
Begutachter (Erstgutachter):Prof. Dr. Armin Buschauer und Dr. Chiara Cabrele
Tag der Prüfung:Juni 2007
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Organische Chemie > Entpflichtete oder im Ruhestand befindliche Professoren > Arbeitskreis Dr. Chiara Cabrele
Chemie und Pharmazie > Institut für Pharmazie > Lehrstuhl Pharmazeutische / Medizinische Chemie II (Prof. Buschauer)
Stichwörter / Keywords:Zirkulardichroismus , Fluoreszenzspektroskopie , Peptidsynthese , Helix-loop-Helix , Magnetische Kernresonanz , NMR-Spektroskopie , Id Proteine , Festphasenpeptidsynthese , Peptidanaloga , circular dichroism , fluorescence spectroscopy , solid-phase peptide synthesis , Id proteins
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:27 Okt 2009 12:01
Zuletzt geändert:04 Jun 2018 01:09
Dokumenten-ID:10584
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