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Konformationelle Dynamik des Ras-Proteins und ihre Bedeutung für die Effektor-Wechselwirkung

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-2141

Spörner, Michael (2003) Konformationelle Dynamik des Ras-Proteins und ihre Bedeutung für die Effektor-Wechselwirkung. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Das Guaninnukleotid-bindende Protein Ras ist als molekularer Schalter in zellulären Signaltransduktionswegen involviert, die zu Proliferation, Differenzierung oder Apoptose von Zellen führen. Dabei wechselt Ras zwischen einer inaktiven, GDP-gebundenen und einer aktiven, GTP-gebundenen Form. In der aktiven Kon-formation kann Ras über die Schalter I-Region mit hoher Affinität verschiedene ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

The guanine nucleotide binding protein Ras functions as a molecular switch. Ras is involved in cellular signal transduction pathways leading to proliferation, differentiation or apoptosis of cells. By doing this, Ras cycles between an inactive, GDP-bound state and an active GTP-bound state. In the active conformation Ras is able to bind different effectors like Raf-Kinase or RalGDS with high ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:20 November 2003
Begutachter (Erstgutachter):Hans Robert (Prof. Dr. Dr.) Kalbitzer
Tag der Prüfung:20 September 2002
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Stichwörter / Keywords:GTP-bindende Proteine , Phosphor-31-NMR-Spektroskopie , Molekulardynamik , Protein-Protein-Wechselwirkung , Ras , GTPase , Ras , protein-protein interaction , phosphorous-31-NMR spectroscopy , molecular dynamic , GTPase
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:26 Okt 2009 13:10
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:18
Dokumenten-ID:10135
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