Funktionsanalyse und zelluläre Lokalisierung der neun Chemorezeptoren von Sinorhizobium meliloti

Dokumentenart:	Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Open Access Art:	Primärpublikation
Datum:	29 Januar 2008
Begutachter (Erstgutachter):	Birgit (PD Dr.) Scharf
Tag der Prüfung:	28 Juni 2007
Institutionen:	Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biochemie, Genetik und Mikrobiologie > Cell Cycle Control
Stichwörter / Keywords:	Chemotaxis , Methyl-akzeptierende Chemotaxis-Proteine , Motilität , Symbiose , Sensor , Genexpression , Rhizobium meliloti , Chemorezeptor , , chemotaxis , methyl-accepting chemotaxis proteins , motility , symbiosis
Dewey-Dezimal-Klassifikation:	500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:	Veröffentlicht
Begutachtet:	Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:	Ja
Dokumenten-ID:	10679

Zusammenfassung (Deutsch)

Sieben der neun Chemorezeptoren von Sinorhizobium meliloti, nämlich McpS, McpT, McpU, McpV, McpW, McpX und McpZ, zeigen die für MCPs charakteristische Struktur. Die beiden anderen Rezeptoren McpY und IcpA unterscheiden sich vor allem durch das Fehlen der Transmembrandomänen von den klassischen MCPs. Obwohl die Funktion der Rezeptoren von S. meliloti redundant ist, und jeder Rezeptor mehrere ...

Zusammenfassung (Deutsch)

Sieben der neun Chemorezeptoren von Sinorhizobium meliloti, nämlich McpS, McpT, McpU, McpV, McpW, McpX und McpZ, zeigen die für MCPs charakteristische Struktur. Die beiden anderen Rezeptoren McpY und IcpA unterscheiden sich vor allem durch das Fehlen der Transmembrandomänen von den klassischen MCPs. Obwohl die Funktion der Rezeptoren von S. meliloti redundant ist, und jeder Rezeptor mehrere Substanzen und Substanzklassen wahrnehmen kann, ist McpU ein essentieller Sensor für Histidin, Lysin und Prolin und McpX ein wichtiger Sensor für Lysin und Prolin. McpU und McpX stellen mit 60 % der Gesamtmenge die Hauptrezeptoren von S. meliloti. Die Expression der Rezeptorgene wird in der exponentiellen Wachstumsphase hoch- und in Wurzelknöllchen herabreguliert. Für die Kopplung der Expression an die Motilität der Bakterien sind die Masterregulatoren des flagellar regulon verantwortlich.
Mit Ausnahme von McpS sind alle Rezeptoren von S. meliloti am Zellpol lokalisiert. Kolokalisierungsstudien bestätigen, dass sich die Rezeptoren in einem cluster am Pol der Zelle befinden und dass auch CheA an diesen Pol rekrutiert wird.

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

The genome of the symbiotic soil bacterium Sinorhizobium meliloti contains eight genes coding for methyl-accepting chemotaxis proteins (MCPs) McpS to McpZ and one gene coding for a transducer-like protein, IcpA. Seven of the MCPs are localized in the cytoplasmic membrane via two membrane-spanning regions, whereas McpY and IcpA lack such hydrophobic regions. Deletion of any one of the receptor ...

Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

The genome of the symbiotic soil bacterium Sinorhizobium meliloti contains eight genes coding for methyl-accepting chemotaxis proteins (MCPs) McpS to McpZ and one gene coding for a transducer-like protein, IcpA. Seven of the MCPs are localized in the cytoplasmic membrane via two membrane-spanning regions, whereas McpY and IcpA lack such hydrophobic regions. Deletion of any one of the receptor genes caused impairments in the chemotactic response toward most organic acids, amino acids, and sugars in a swarm plate assay. The data imply that chemoreceptor proteins in S. meliloti can sense more than one class of carbon source and suggest that many or all receptors work as an ensemble. McpU and McpX are important sensors for lysine and proline. By probing gene expression with lacZ fusions, we have identified mcpU and mcpX as main receptors of S. meliloti. The expression of each receptor gene is up-regulated during exponential growth and down-regulated in the alfalfa nodule.
With exception of McpS, all receptors of S. meliloti are located at the cell pole, where they form large receptor clusters. Also CheA is recruited to the receptor cluster.

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