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Verhalten von Enzymen und Farbstoffen in Lösungen kationischer und nichtionischer Tenside. Alkoholdehydrogenase aus Pferdeleber und Safranin.

URN zum Zitieren dieses Dokuments: urn:nbn:de:bvb:355-opus-374

Schirmer, Christine (2001) Verhalten von Enzymen und Farbstoffen in Lösungen kationischer und nichtionischer Tenside. Alkoholdehydrogenase aus Pferdeleber und Safranin. Dissertation, Universität Regensburg.

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Zusammenfassung (Deutsch)

Die Auswirkungen der Strukturierung von Tensidlösungen auf das Enzym Alkoholdehydrogenase aus Pferdeleber (HLADH) und den Farbstoff Safranin wurden mittels UV/VIS-spektrophotometrisch untersucht. HLADH wurde in den ternären Systemen CxTAB/1-Hexanol/Wasser (mit x = 6, 8, 10, 12, 14) sowie C12E23/Alkohol/Wasser (Alkohol = n-Alkanol mit n = 2, 3, . . . , 10, oder alpha,omega-n-Alkandiol ...

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Übersetzung der Zusammenfassung (Englisch)

The consequences of structuration of surfactant solutions on the enzyme alcohol dehydrogenase from horse liver (HLADH) and the dye safranine were studied by means of UV/VIS spectroscopy. HLADH was used in ternary systems CxTAB/1-hexanol/water (x = 6, 8, 10, 12, 14) and C12E23/alcohol/water (alcohol = n-alkanol with n = 2, 3, . . . , 10, or alpha,omega-n-alkanediol with n = 5, ...

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Dokumentenart:Hochschulschrift der Universität Regensburg (Dissertation)
Datum:4 September 2001
Begutachter (Erstgutachter):Werner Kunz
Tag der Prüfung:31 Juli 2001
Institutionen:Chemie und Pharmazie > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Lehrstuhl für Chemie IV - Physikalische Chemie (Solution Chemistry) > Prof. Dr. Werner Kunz
Stichwörter / Keywords:Enzymaktivität , Farbstoff , Tensid , UV-VIS-Spektroskopie , , enzyme activity , dye , surfactant , UV-VIS spectroscopy
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:21 Okt 2009 10:46
Zuletzt geändert:13 Mrz 2014 11:07
Dokumenten-ID:9882
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