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Slow conformational dynamics of the guanine nucleotide-binding protein Ras complexed with the GTP analogue GTPγS

Spoerner, Michael, Nuehs, Andrea, Herrmann, Christian, Steiner, Guido und Kalbitzer, Hans Robert (2007) Slow conformational dynamics of the guanine nucleotide-binding protein Ras complexed with the GTP analogue GTPγS. The FEBS journal 274 (6), S. 1419-1433.

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Zusammenfassung

The guanine nucleotide-binding protein Ras occurs in solution in two different conformational states, state 1 and state 2 with an equilibrium constant K(12) of 2.0, when the GTP analogue guanosine-5'-(beta,gamma-imido)triphosphate or guanosine-5'-(beta,gamma-methyleno)triphosphate is bound to the active centre. State 2 is assumed to represent a strong binding state for effectors with a ...

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Dokumentenart:Artikel
Datum:2007
Zusätzliche Informationen (Öffentlich):Nebent.: European journal of biochemistry
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Dr. Hans Robert Kalbitzer
Identifikationsnummer:
WertTyp
17302736PubMed-ID
10.1111/j.1742-4658.2007.05681.xDOI
Klassifikation:
NotationArt
Guanosine 5'-O-(3-Thiotriphosphate)/metabolismMESH
Hydrogen-Ion ConcentrationMESH
Nuclear Magnetic Resonance, BiomolecularMESH
Protein BindingMESH
Protein ConformationMESH
ThermodynamicsMESH
ras Proteins/metabolismMESH
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 570 Biowissenschaften, Biologie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Unbekannt / Keine Angabe
An der Universität Regensburg entstanden:Unbekannt / Keine Angabe
Eingebracht am:17 Sep 2010 06:36
Zuletzt geändert:17 Sep 2010 06:36
Dokumenten-ID:16653
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