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Exploiting Protein Symmetry To Design Light-Controllable Enzyme Inhibitors

Reisinger, Bernd, Kuzmanovic, Natascha, Löffler, Patrick, Merkl, Rainer, König, Burkhard und Sterner, Reinhard (2014) Exploiting Protein Symmetry To Design Light-Controllable Enzyme Inhibitors. Angewandte Chemie International Edition 53, S. 595-598.

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Zusammenfassung

The activity of the metabolic branch-point enzyme
PriA from Mycobacterium tuberculosis (mtPriA) can be
controlled reversibly by light. Two-pronged inhibitors based
on the dithienylethene scaffold were designed utilizing
mtPriA�s natural rotational symmetry. Switching from the
flexible, ring-open to the rigid, ring-closed isomer reduces
inhibition activity by one order of magnitude.


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Dokumentenart:Artikel
Datum:2014
Institutionen:Biologie und Vorklinische Medizin > Institut für Biophysik und physikalische Biochemie > Prof. Dr. Reinhard Sterner
Chemie und Pharmazie > Institut für Organische Chemie > Lehrstuhl Prof. Dr. Burkhard König
Projekte:GRK 1910, Graduiertenkolleg "Medicinal Chemistry of Selective GPCR Ligands"
Identifikationsnummer:
WertTyp
10.1002/anie.201307207DOI
Stichwörter / Keywords:biosynthesis · enzyme catalysis · enzyme inhibitors · molecular switches · photochromism
Dewey-Dezimal-Klassifikation:500 Naturwissenschaften und Mathematik > 540 Chemie
Status:Veröffentlicht
Begutachtet:Ja, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstanden:Ja
Eingebracht am:04 Apr 2014 12:03
Zuletzt geändert:04 Apr 2014 12:03
Dokumenten-ID:29759
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