Switching from the unfolded to the folded state of the helix‐loop‐helix domain of the Id proteins based on the O‐acyl isopeptide method
Artikel
Kiewitz, Sebastian D., Kakizawa, Taeko, Kiso, Yoshiaki und Cabrele, Chiara
(2008)
Switching from the unfolded to the folded state of the helix‐loop‐helix domain of the Id proteins based on the O‐acyl isopeptide method.
Journal of Peptide Science 14 (11), S. 1209-1215.
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Beteiligte Einrichtungen
Details
| Dokumentenart | Artikel | ||||
| Titel eines Journals oder einer Zeitschrift | Journal of Peptide Science | ||||
| Verlag | JOHN WILEY & SONS LTD | ||||
| Ort der Veröffentlichung | CHICHESTER | ||||
| Band | 14 | ||||
| Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels | 11 | ||||
| Seitenbereich | S. 1209-1215 | ||||
| Datum | 2008 | ||||
| Veröffentlichungsdatum | 19 Dez 2024 13:13 | ||||
| Institutionen | Chemie und Pharmazie > Institut für Pharmazie > Lehrstuhl Pharmakologie und Toxikologie (Prof. Schlossmann, ehemals Prof. Seifert) | ||||
| Identifikationsnummer |
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| Stichwörter / Keywords | SEQUENCE-CONTAINING PEPTIDES; BIOLOGY-ORIENTED SYNTHESIS; ISODIPEPTIDE UNIT; DEPSIPEPTIDE TECHNIQUE; EFFICIENT SYNTHESIS; AMYLOID DEPOSITS; BETA-FIBRILLOSES; PSEUDO-PROLINES; CLICK PEPTIDE; DNA-BINDING; helix-loop-helix motif; Id proteins; O-acyl isopeptide; O -> N acyl migration; conformation switch | ||||
| Dewey-Dezimal-Klassifikation | 600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 615 Pharmazie | ||||
| Status | Veröffentlicht | ||||
| Begutachtet | Ja, diese Version wurde begutachtet | ||||
| An der Universität Regensburg entstanden | Ja | ||||
| Dokumenten-ID | 67744 |
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