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Kiewitz, Sebastian D. ; Kakizawa, Taeko ; Kiso, Yoshiaki ; Cabrele, Chiara

Switching from the unfolded to the folded state of the helix‐loop‐helix domain of the Id proteins based on the O‐acyl isopeptide method

Kiewitz, Sebastian D., Kakizawa, Taeko, Kiso, Yoshiaki und Cabrele, Chiara (2008) Switching from the unfolded to the folded state of the helix‐loop‐helix domain of the Id proteins based on the O‐acyl isopeptide method. Journal of Peptide Science 14 (11), S. 1209-1215.

Veröffentlichungsdatum dieses Volltextes: 19 Dez 2024 13:13
Artikel



Beteiligte Einrichtungen


Details

DokumentenartArtikel
Titel eines Journals oder einer ZeitschriftJournal of Peptide Science
Verlag:JOHN WILEY & SONS LTD
Ort der Veröffentlichung:CHICHESTER
Band:14
Nummer des Zeitschriftenheftes oder des Kapitels:11
Seitenbereich:S. 1209-1215
Datum2008
InstitutionenChemie und Pharmazie > Institut für Pharmazie > Lehrstuhl Pharmakologie und Toxikologie (Prof. Schlossmann, ehemals Prof. Seifert)
Identifikationsnummer
WertTyp
10.1002/psc.1059DOI
Stichwörter / KeywordsSEQUENCE-CONTAINING PEPTIDES; BIOLOGY-ORIENTED SYNTHESIS; ISODIPEPTIDE UNIT; DEPSIPEPTIDE TECHNIQUE; EFFICIENT SYNTHESIS; AMYLOID DEPOSITS; BETA-FIBRILLOSES; PSEUDO-PROLINES; CLICK PEPTIDE; DNA-BINDING; helix-loop-helix motif; Id proteins; O-acyl isopeptide; O -> N acyl migration; conformation switch
Dewey-Dezimal-Klassifikation600 Technik, Medizin, angewandte Wissenschaften > 615 Pharmazie
StatusVeröffentlicht
BegutachtetJa, diese Version wurde begutachtet
An der Universität Regensburg entstandenJa
Dokumenten-ID67744

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