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Hydrophobic Solubilization in Aqueous Colloidal Systems - Mechanistic Insights into Protein-Based Solubilization and Additive-Modified Surfactant-free Microemulsions
Rohr, Lea Anna (2026) Hydrophobic Solubilization in Aqueous Colloidal Systems - Mechanistic Insights into Protein-Based Solubilization and Additive-Modified Surfactant-free Microemulsions. PhD, Universität Regensburg.Date of publication of this fulltext: 25 Mar 2026 08:51
Thesis of the University of Regensburg
DOI to cite this document: 10.5283/epub.78985
Abstract (English)
The solubilization of hydrophobic compounds in water is a common challenge in industry and daily life. In this work, different solubilization strategies are examined, and experimental findings are linked to schematic mechanistic concepts. This aims to contribute to more sustainable solubilization methods. In the first chapter, the topic is introduced, and a comparative overview of the most ...
The solubilization of hydrophobic compounds in water is a common challenge in industry and daily life. In this work, different solubilization strategies are examined, and experimental findings are linked to schematic mechanistic concepts. This aims to contribute to more sustainable solubilization methods. In the first chapter, the topic is introduced, and a comparative overview of the most important techniques is provided. In the second chapter, the solubilization of commercially available, denatured plant protein isolates in aqueous media is investigated. Three isolates from pea, chickpea, and potato are subjected to various physical and chemical modification methods, as well as combinations of these, to identify the solubility-limiting factors hydrophobicity and aggregation. The protein solubility of all tested isolates is significantly improved by targeting both non-covalent and covalent bonds: combining SDS with pH shifting destabilizes insoluble aggregates through protein unfolding and enhances interaction with SDS. A schematic solubilization mechanism is proposed, which may also apply to other plant protein isolate classes. In the third chapter, pea protein isolate is used to solubilize the polyphenol curcumin in water. Using a well-established pH-shifting method, supersaturated curcumin-loaded pea protein isolate nanoparticles are prepared. While the curcumin concentration immediately after preparation is 1.39 ± 0.093 mg/mL, it decreases to only 0.0528 ± 0.0088 mg/mL after 24 hours of continuous stirring. Fundamental studies into supersaturation reveal an underestimated influence of the nanoparticle preparation method on curcumin binding. Precipitation of the polyphenol from the largely inert protein carrier is attributed to either aggregation of tightly packed curcumin molecules on the carrier surface or their isomerization followed by aggregation. Based on these findings, the prepared nanoparticles are proposed as a supersaturated drug-delivery system (SDDS). A schematic solubilization mechanism is proposed, which may also apply to the solubilization of curcumin with other plant protein isolate classes. Emphasizing the formulation's kinetic and stable states allows for diverse applications in both food and pharmaceutical industries. In the fourth chapter, the effect of low-concentration surface-active additives on the binodal and the mesostructure of the surfactant-free microemulsion EtOH/1-Octanol/Water is investigated. While the addition of nonionic surfactants does not notably affect the binodal, the addition of ionic surfactants and an ionic hydrotrope causes a significant decrease. Building on previous research, the impact of an additive on the binodal is proposed to depend on whether it carries a charge, its solubility in the individual solvent compounds, and, for ionic surfactants, the headgroup's hydration. Changes in the mesostructure are assessed by evaluating SAXS data. This approach maintains the system’s solubilization capacity for a hydrophobic compound while increasing water content and reducing the amount of organic solvent by adding small amounts of ionic compounds.
Translation of the abstract (German)
Die Solubilisierung hydrophober Komponenten in Wasser ist eine zentrale Herausforderung in der Industrie und im Alltag. In dieser Arbeit werden verschiedene Solubilisierungsstrategien untersucht und experimentelle Ergebnisse mit mechanistischen Konzepten verknüpft, um einen Beitrag zur nach-haltigeren Solubilisierung zu leisten. Im ersten Kapitel wird die Thematik eingeführt und ein Überblick ...
Die Solubilisierung hydrophober Komponenten in Wasser ist eine zentrale Herausforderung in der Industrie und im Alltag. In dieser Arbeit werden verschiedene Solubilisierungsstrategien untersucht und experimentelle Ergebnisse mit mechanistischen Konzepten verknüpft, um einen Beitrag zur nach-haltigeren Solubilisierung zu leisten. Im ersten Kapitel wird die Thematik eingeführt und ein Überblick über die wichtigsten Methoden gegeben. Im zweiten Kapitel wird die Solubilisierung kommerziell erhältlicher, denaturierter Pflanzenproteinisolate in wässrigen Systemen untersucht. Erbsen-, Kicher-erbsen- und Kartoffelproteinisolate werden physikalischen und chemischen Modifikationen sowie Kombinationen daraus unterzogen, um Hydrophobie und Aggregation als löslichkeitslimitierende Faktoren zu identifizieren. Die Proteinlöslichkeit aller untersuchten Isolate kann durch das kombinierte Ansprechen kovalenter und nichtkovalenter Bindungen signifikant erhöht werden: Die Kombination aus SDS und einer pH-Verschiebung destabilisiert unlösliche Aggregate durch Proteinentfaltung und verbesserte Interaktion mit SDS. Ein schematischer Mechanismus wird vorgeschlagen, der auf andere Pflanzen-proteinisolate übertragbar sein könnte. Im dritten Kapitel wird Erbsenproteinisolat ver-wendet, um Curcumin in Wasser zu lösen. Mit Curcumin beladene Erbsenproteinisolatnanopartikel werden mittels einer etablierten pH-Verschiebungsmethode hergestellt. Innerhalb von 24 Stunden unter konstantem Rühren sinkt die Curcuminkonzentration in Wasser von 1,39 ± 0,093 mg/mL auf 0,0528 ± 0,0088 mg/mL. Fundamentale Untersuchungen zur Übersättigung zeigen einen unter-schätzten Einfluss der Herstellungsmethode auf die Anbindung von Curcumin. Das Ausfallen wurde auf die Aggregation dicht gepackter Curcuminmoleküle an der Nanopartikeloberfläche oder auf deren Isomerisierung und die nachfolgende Aggregation zurückgeführt – eine Beteiligung des Proteinträgers kann größtenteils ausgeschlossen werden. Das Herausarbeiten der kinetischen und stabilen Zustände der Formulierung ermöglicht einen breiten Einsatz in der Lebensmittel- und Pharmaindustrie. Im vierten Kapitel wird der Effekt geringer Konzentrationen grenzflächenaktiver Komponenten auf die flüssig-flüssig-Phasengrenze und die Mesostruktur der tensidfreien Mikroemulsion EtOH/1-Octanol/Wasser untersucht. Während die Zugabe von nichtionischen Tensiden keinen nennenswerten Effekt auf die Phasengrenze hat, senkt die Zugabe von ionischen Tensiden und einem ionischen Hydrotrop die Phasengrenze signifikant. Aufbauend auf vorherigen Arbeiten wird vorgeschlagen, dass der Effekt eines Additivs auf die Phasengrenze anhand des Tragens einer Ladung, der Löslichkeit in den einzelnen Lösungsmittelkomponenten und, im Falle ionischer Tenside, der Hydratisierung der Kopfgruppe abgeschätzt werden kann. Unterschiede in der Mesostruktur wurden anhand von SAXS-Daten herausgearbeitet. Dieser Ansatz bewahrt die Solubilisierungsfähigkeit des Systems, erhöht gleichzeitig den Wassergehalt und reduziert die Menge an organischem Lösungsmittel.
Involved Institutions
Details
| Item type | Thesis of the University of Regensburg (PhD) |
| Date | 25 March 2026 |
| Referee | Prof. Dr. Werner Kunz |
| Date of exam | 27 February 2026 |
| Institutions | Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Chair of Chemistry VI - Physical Chemistry (Solution Chemistry) Chemistry and Pharmacy > Institut für Physikalische und Theoretische Chemie > Chair of Chemistry VI - Physical Chemistry (Solution Chemistry) > Prof. Dr. Werner Kunz |
| Keywords | Solubilization, Plant protein, Supersaturation, Curcumin, Surfactant-free microemulsion, Mesostructure |
| Dewey Decimal Classification | 500 Science > 540 Chemistry & allied sciences |
| Status | Published |
| Refereed | Yes, this version has been refereed |
| Created at the University of Regensburg | Yes |
| URN of the UB Regensburg | urn:nbn:de:bvb:355-epub-789852 |
| Item ID | 78985 |
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