NMR-Strukturuntersuchung des Kälteschockproteins TmCsp aus dem hyperthermophilen Bakterium Thermotoga maritima unter extremen Bedingungen

Das beantragte Projekt beschäftigt sich mit der Charakterisierung der Struktur und Dynamik bei hoher Temperatur und hohen hydrostatischen Drücken von hyperthermophilen Proteinen mit Hilfe der NMR-Spektroskopie. Hyperthermophile Organismen haben ihre physiologische Umgebungstemperatur oberhalb von ca. 80°C. Die NMR-Spektroskopie ist die einzig anwendbare Methode, um eine Strukturbestimmung bei hoher Temperatur mit atomarer Auflösung unter physiologischen Bedingungen durchzuführen. Auch druckinduzierte lokale Strukturänderungen können mit der NMR-Spektroskopie untersucht werden. Um einen möglichst grossen konformationellen Bereich innerhalb der Ellipse eines ProteinPhasendiagramms zu untersuchen, werden Temperatur- und Druckeffekte des Kälteschockproteins TmCsp aus dem hyperthermophilen Bakterium Thermotoga maritima charakterisiert. TmCsp ist das thermostabilste bekannte Kälteschockprotein. Seine NMR-Struktur bei Raumtemperatur wurde von uns bereits gelöst. Im Vergleich zu anderen spektroskopischen Methoden wie Infrarotspektroskopie, Fluoreszenz und Kalorimetrie bietet die NMR den Vorteil, lokale temperatur- und druckinduzierte Änderungen entlang der Polypeptidhauptkette für jede einzelne Aminosäure zu charakterisieren.