Das beantragte Projekt beschäftigt sich mit der Charakterisierung der Struktur und Dynamik bei hoher Temperatur und hohen hydrostatischen Drücken von hyperthermophilen Proteinen mit Hilfe der NMR-Spektroskopie. Hyperthermophile Organismen haben ihre physiologische Umgebungstemperatur oberhalb von ca. 80°C. Die NMR-Spektroskopie ist die einzig anwendbare Methode, um eine Strukturbestimmung bei hoher Temperatur mit atomarer Auflösung unter physiologischen Bedingungen durchzuführen. Auch druckinduzierte lokale Strukturänderungen können mit der NMR-Spektroskopie untersucht werden. Um einen möglichst grossen konformationellen Bereich innerhalb der Ellipse eines ProteinPhasendiagramms zu untersuchen, werden Temperatur- und Druckeffekte des Kälteschockproteins TmCsp aus dem hyperthermophilen Bakterium Thermotoga maritima charakterisiert. TmCsp ist das thermostabilste bekannte Kälteschockprotein. Seine NMR-Struktur bei Raumtemperatur wurde von uns bereits gelöst. Im Vergleich zu anderen spektroskopischen Methoden wie Infrarotspektroskopie, Fluoreszenz und Kalorimetrie bietet die NMR den Vorteil, lokale temperatur- und druckinduzierte Änderungen entlang der Polypeptidhauptkette für jede einzelne Aminosäure zu charakterisieren.
